ПРОИЗВОДСТВО ЭТАНОЛА

Мировой рынок этанола составляет около 4 млрд. дал (декалитров абсолютного алкоголя) в год. Лидерами в производстве этанола являются США, Бразилия, Китай. В США функционирует 97 заводов по производству этанола из кукурузы (строится еще 35 заводов) общей мощностью 1,5 млрд. дал в год.

Основные направления использования этанола в мировой практике:

− 60% − добавка к моторному топливу;

− 25% − химическая промышленность;

− 15% − пищевая промышленность (доля ее сокращается).

Автомобильное топливо на основе этанола содержит 10% этанола (топливо Е-10) или 85% этанола (Е 85). При стоимости нефти 60-70 $ за баррель биоэтанол становится конкурентоспособным топливом. Введение этанола в бензин позволяет отказаться от добавки в топливо тетраэтилсвинца, в результате чего снижается токсичность выхлопных газов и расход горючего.

В США проводятся масштабные исследования по производству биоэтанола из возобновляемого растительного сырья (из стеблей кукурузы, тростника и др.)

В промышленных условиях этанол получают гидратацией этилена в присутствии катализатора (H 3 PO 4 на силикагеле), из гидролизатов растительного сырья (древесины, стеблей кукурузы, тростника), а также из крахмалсодержащего сырья (пшеница, рожь, тритикале, картофель), мелассы, молочной сыворотки, топинамбура. Средний выход 95,5%-ного этилового спирта из 1 т различных видов сырья представлен в таблице 2.1.

Таблица 2.1

Выход этанола из различных видов сырья

Окончание таблицы 2.1

На спиртовых заводах Республики Беларусь (функционирует около 70 спиртовых заводов общей мощностью более 9 млн. дал в год) для производства этанола используют крахмалсодержащее сырье, главным образом зерно злаков. Содержание крахмала в различных видах зерна составляет (в %): пшеница – 48–57; рожь – 46–53; ячмень – 43–55; овес – 34–40; просо – 42–60; кукуруза – 61–70. В зерне содержатся также (в среднем) сахара ~ 3%; клетчатка ~ 6%; пентозаны и пектиновые вещества ~ 9%; азотистые (белковые) вещества ~ 11%, жир ~ 3%.

Продуценты этанола

При микробиологическом синтезе классическими продуцентами этанола являются дрожжи - сахаромицеты и шизосахаромицеты. Чаще других используют дрожжи Saccharomyces cerevisiae , Saccharomyces vini , Schizosaccharomyces pombe .

Сахаромицеты имеют клетки округлой формы размером 10-15 мкм, размножаются почкованием. Шизосахаромицеты имеют крупные палочковидные клетки диаметром 4-5 мкм и длиной 18-20 мкм, размножаются делением. И те, и другие дрожжи хорошо сбраживают глюкозу, маннозу, фруктозу, сахарозу, мальтозу, труднее сбраживают галактозу и не сбраживают пентозные сахара (ксилозу, арабинозу).

Теоретический выход этанола из 100 кг сброженной глюкозы составляет 51,14 кг или 64,80 л (при этом образуется 48,86 кг СО 2). На практике выход спирта составляет 82-92% от теоретического в связи с расходом части субстрата на размножение и рост дрожжей и образование побочных продуктов.

Синтез этанола в дрожжевой клетке осуществляется по следующей схеме:

Побочными продуктами спиртового брожения являются глицерин, высшие (сивушные) спирты, органические кислоты (уксусная, пировиноградная, молочная, янтарная), альдегиды. При спиртовом брожении сахар (глюкоза) расходуется на образование различных веществ в следующем количестве: этанола - 46-47%, диоксида углерода - 44-46%, биомассы дрожжей - 1,8-4,0%, глицерина - 3-4%, высших спиртов - 0,3-0,7%, органических кислот - 0,2-1,0%, альдегидов - 0,1-0,2%. При многократном возврате дрожжей на брожение расход сахара на образование биомассы сокращается, а интенсивность брожения даже несколько возрастает.

Образование глицерина при спиртовом брожении объясняется тем, что в индукционный период (до образования уксусного альдегида) между двумя молекулами фосфоглицеринового альдегида под действием фермента альдегидмутазы при участии молекулы воды происходит реакция дисмутации. При этом одна молекула фосфоглицеринового альдегида восстанавливается, образуя фосфоглицерин, а другая окисляется в 3-фосфоглицериновую кислоту. Фосфоглицерин в дальнейших реакциях не участвует и после отщепления фосфорной кислоты является побочным продуктом спиртового брожения. 3-фосфогли-цериновая кислота претерпевает превращения по ЭМП-пути с образованием уксусного альдегида. После появления уксусного альдегида наступает стационарный период брожения, при котором окисление фосфоглицеринового альдегида в фосфоглицериновую кислоту протекает более сложным путем, с присоединением неорганического фосфата (ЭМП-путь). В связи с этим наряду с этанолом при брожении всегда образуется некоторое количество глицерина.

При связывании уксусного альдегида бисульфитом процесс брожения направляется в сторону образования глицерина:

С 6 Н 12 О 6 ® СН 3 СНО + СО 2 + СН 2 ОН-СНОН-СН 2 ОН.

В щелочной среде молекула уксусного альдегида вступает в окислительно-восстановительную реакцию со второй молекулой, образуя этанол и уксусную кислоту. Одновременно идет накопление глицерина. Суммарно процесс выражается следующим уравнением:

2С 6 Н 12 О 6 + Н 2 О ® ® 2СН 2 ОН-СНОН-СН 2 ОН + С 2 Н 5 ОН + СН 3 СООН + 2СО 2 .

Эти приемы используются для промышленного получения глицерина.

Высшие спирты образуются из аминокислот (в меньшей степени из кетокислот), содержащихся в ферментационной среде, в результате последовательно протекающих реакций дезаминирования аминокислот, декарбоксилирования образовавшихся кетокислот и восстановления альдегидов.

Из высших спиртов в бражке присутствуют: пропиловый (образуется из треонина), изобутиловый (из валина), амиловый (из изолейцина) и изоамиловый (из лейцина).

В настоящее время ведется интенсивный поиск нетрадиционных микроорганизмов-продуцентов этанола, способных сбраживать широкий круг субстратов, имеющих высокую продуктивность по этанолу, обладающих повышенной устойчивостью к этанолу и высокой температуре. Представляют интерес этанолсинтезирующие бактерии. Например, бактерии Zymomonas mobilis отличаются от дрожжей интенсивным метаболизмом: имеют высокую удельную скорость конверсии глюкозы в этанол, обеспечивают более высокий выход этанола (до 95% от теоретически возможного), более толерантны к спирту. Но эти бактерии чувствительны к присутствию в питательных средах ингибиторов (фурфурола, фенолов) и требуют осуществления процесса брожения в условиях асептики.

Термофильные бактерии Clostridium thermocellum (оптимальная температура роста 68°С) способны непосредственно трансформировать целлюлозу растительного сырья в этанол, но при этом сырье должно быть освобождено от лигнина. Достичь высокого выхода спирта при прямой конверсии растительного сырья пока не удается.

Получены штаммы дрожжей, способные сбраживать пентозные сахара (Pachysolen tannophilus, Pichia stipitis, Candida shehata ). Выход этанола при сбраживании 100 кг ксилозы достигает 35-47 л.

В отечественной практике производства этанола из крахмалсодержащего сырья используют дрожжи Saccharomyces cerevisiae , имеющие оптимальную температуру брожения 29–30°С.

Ферментативное осахаривание крахмала

Традиционные продуценты этанола не способны к расщеплению полисахаридов, поэтому при получении сусла крахмалсодержащее сырье подлежит развариванию и осахариванию. Крахмал большинства растений содержит 20-25% амилозы и 80-75% амилопектина. В растительных клетках крахмал находится в виде зерен (гранул), размер которых колеблется от 1 до 120 мкм (картофельный крахмал имеет гранулы размером 40-50 мкм, гранулы крахмала зерна − 10-15 мкм). Крахмал, амилоза и амилопектин нерастворимы в холодной воде, спирте, эфире. Амилоза легко растворяется в теплой воде, амилопектин - при нагревании под давлением. Сетчатая структура молекул амилопектина обусловливает набухание крахмальных гранул без их растворения (вторичные связи ослабляются гидратацией). При определенной температуре гранулы разрыхляются, разрываются связи между отдельными структурными элементами, нарушается целостность гранул. При этом резко возрастает вязкость раствора - происходит клейстеризация крахмала. Для клейстера характерны беспорядочное расположение молекул, потеря кристаллической структуры. При температуре 120–130°С клейстер становится легкоподвижным. Наиболее полное растворение амилопектина происходит у пшеничного крахмала при 136–141°С, у картофельного - при 132°С.

Растворенный при разваривании зерна или картофеля крахмал гидролизуют (осахаривают) амилолитическими ферментами зернового солода или культур микроорганизмов, преимущественно мицелиальных грибов и бактерий. Из растительных материалов наиболее богато амилолитическими ферментами пророщенное зерно злаков, называемое солодом. В настоящее время в спиртовой промышленности широко применяют ферментные препараты на основе культур мицелиальных грибов (или бактерий рода Bacillus ), которые имеют ряд преимуществ по сравнению с солодом. Культуры мицелиальных грибов выращивают на пшеничных отрубях или кукурузной муке, тогда как для получения солода требуется кондиционное зерно. С солодом в сусло вносятся в большом количестве посторонние микроорганизмы, что отрицательно сказывается на выходе этанола. Глубинные культуры грибов выращивают в стерильных условиях, они не загрязняют сусло посторонними микроорганизмами. Выращивание поверхностной культуры грибов осуществляется намного быстрее (1,5-2,0 сут), чем протекает проращивание зерна (9-10 сут). Грибы образуют комплекс ферментов, которые глубже гидролизуют крахмал, а также расщепляют гемицеллюлозы до моносахаридов, что повышает выход этанола из сырья.

В процессе осахаривания крахмалсодержащего сырья участвуют различные ферменты. Наибольшее производственное значение имеют амилазы. α- и β-амилазы катализируют разрыв только α-1,4-глюкозидных связей. Под действием α-амилаз связи разрываются беспорядочно, но преимущественно внутри цепей. В результате образуются главным образом декстрины, небольшое количество мальтозы и олигосахаридов. Исходя из характера действия, α-амилазу называют эндогенной или декстриногенной амилазой.

Дейстивие β-амилазы направлено на концевые (внешние) связи в крахмале, при этом последовательно, начиная с нередуцирующих концов цепей, отщепляется по два остатка глюкозы (мальтоза). β-амилаза не может обойти места ветвления в макромолекуле крахмала, поэтому гидролиз прекращается на предпоследней α-1,4-глюкозидной связи и остаются высокомолекулярные декстрины при гидролизе амилопектина. Амилоза практически полностью превращается β-амилазой в мальтозу, амилопектин – только на 50–55%.

В результате совместного действия α- и β-амилаз образуется смесь сахаридов, состоящая из мальтозы, небольшого количества глюкозы и низкомолекулярных декстринов, в которых сосредоточены все α-1,6-глюкозидные связи крахмала.

В бактериях и микроскопических грибах отсутствует β-амилаза, но содержится активная α-амилаза, отличающаяся композицией аминокислот в белке и специфичностью действия. В частности, при катализе α-амилазой микроскопических грибов образуется большое количество глюкозы и мальтозы. Среди бактериальных амилаз имеются как сахарогенные, так и декстриногенные. Первые гидролизуют крахмал на 60% и более, вторые – на 30–40%. α-Амилазы микробного происхождения, как и α- и β-амилазы солода, не атакуют α-1,6-глю-козидные связи.

В микроскопических грибах содержится глюкоамилаза, которая катализирует разрыв α-1,4- и α-1,6-глюкозидных связей в крахмале. При катализе этим ферментом от нередуцирующих концов амилозы и амилопектина последовательно отщепляются остатки глюкозы. По месту разрыва связей присоединяется молекула воды, поэтому теоретический выход глюкозы в процессе гидролиза составляет 111,11% к массе крахмала.

Известны три вероятных способа взаимодействия фермента с субстратом (содержащим большое количество цепей): многоцепочный, одноцепочный и комбинированный.

По многоцепочному способу молекула фермента в случайном порядке атакует одну из полисахаридных цепей, отщепляя от нее звено, а затем также в случайном порядке атакует следующие цепи, в том числе, возможно, и атакованную ранее. Таким образом, за время существования фермент-субстратного комплекса происходит только один каталитический акт.

При одноцепочном способе молекула фермента, атаковав в случайном порядке одну из полисахаридных цепей, последовательно отщепляет от нее звенья до полного расщепления цепи. За время существования фермент-субстратного комплекса гидролизуются все доступные для фермента связи.

Комбинированный способ, или способ множественной атаки, заключается в том, что за время существования фермент-субстратного комплекса гидролизуется несколько связей. При этом после отщепления одного звена фермент не отталкивается, а задерживается. Атака происходит с чередованием одно- и многоцепочного способов.

Исследования показали, что α- и β-амилазы осуществляют гидролиз по способу множественной атаки (многоцепочный способ характерен для α-амилазы бактерий).

На отечественных спиртовых заводах для осахаривания крахмала сырья применяют сырцовый (несушенный) солод в виде солодового молока, ферментные препараты (глюкаваморин, амилоризин, амилосубтилин) различного уровня активности или смесь солодового молока и ферментного препарата.

Технология получения солода включает следующие основные процессы: замачивание сырья с достижением влажности 38–40%; проращивание зерна в течение 10 сут в пневматической солодовне в слое толщиной 0,5–0,8 м; измельчение солода в дисковых или молотковых дробилках; дезинфекция солода формалином или раствором хлорной извести и приготовление солодового молока. Солодовое молоко получают смешиванием измельченного солода с водой (4–5 л воды на 1 кг солода).

В солоде, приготовленном из зерна различных злаков, содержится неодинаковое количество каждого из амилолитических ферментов. Например, солод из ячменя имеет высокую α- и β-амилолитическую активность, а солод из проса отличается сильной декстринолитической активностью. Чаще всего готовят смесь из трех видов солода: ячменного (50%), просяного (25%) и овсяного (25%). Запрещается использовать солод из одной культуры при производстве спирта из той же культуры.

Злаковые культуры - это основное сырье для производства спирта и получения дистиллята. Прежде всего, это ячмень, овес, рис, кукуруза, пшеница и т.д. Используют их по нескольким причинам:

Относительно небольшая стоимость
Приятный органолептический профиль получаемого продукта
Высокий выход спирта

Традиционная брага делается из сахара и дрожжей. Дрожжи нужны, чтобы расщепить сахар, в результате чего образуется спирт. Однако в зерне сахара как такового нет, зато много крахмала. Чтобы получить брагу из зерна, крахмал нужно разрушить ферментами. Это белковые вещества, которые делают возможными или ускоряют химические реакции, нужные для образования спирта. Ферменты содержатся в пророщенном зерне (солоде) и продаются как препараты в чистом виде.

Следовательно, есть три способа сделать зерновую брагу:

Использовать солод, чтобы осахарить крахмал в зерне. Так можно осахарить до 40% от засыпи не соложенного зерна.
Прорастить зерно, чтобы ферменты накопились в нем естественным образом. То есть сделать солод.
Использовать фермент в виде препарата и несоложеное сырье.

Второй способ дешевле и позволяет получить результат быстрее.

Строение зерна

Чтобы понять, как именно перерабатывается зерно при затирании, необходимо разобраться в его строении. Рассмотрим на примере ячменя.

Внутреннее строение зерна ячменя

1-зародыш стебля, 2-зародыш листа, 3-зародыш корня, 4-щиток, 5-слой эпителия, 6-эндосперм, 7-пустые израсходованные клетки, 8-алейроновый слой, 9-семенная оболочка, 10-плодовая оболочка, 11-мякинная оболочка

Зерно ячменя представляет собой зерновку, оболочка которой состоит из нескольких клеточных слоев.

Оболочки объединяются в мякинную (или цветочную) - наружная оболочка, плодовую (или перикарп) и семенную (или теста).

Мякинная оболочка у большинства ячменей срастается с зерновкой. Мякинная оболочка очень прочная, именно она предохраняет зерно от механических повреждений. В основном состоит из целлюлозы, небольшого содержания кремниевой кислоты, липидов и полифенольных соединений.

Под мякинной оболочкой находятся сросшиеся плодовая и семенная оболочки . Семенная оболочка полупроницаема, она хорошо пропускает воду, но задерживает растворенные в воде вещества. Это свойство семенной оболочки позволяет обрабатывать зерно водой с различными химическими веществами, которые не проникают в зерно и не повреждают зародыш.

Эндосперм (мучнистое тело) покрыт алейроновым слоем. Он состоит из многочисленных клеток, богатых белками. В прорастающем ячмене алейроновый слой является местом образования ферментов.

Основными компонентами клеточных стенок алейронового слоя являются некрахмалистые полисахариды - пентозаны (70%) и β-глюкан (30%).

Мучнистое тело (эндосперм) занимает всю внутреннюю часть зерна, состоит из крахмальных зерен разного размера. Около 98 % сухого вещества зерен приходится на крахмал.

Химический состав

Белковых веществ в ячмене в среднем содержится 10,5-11%.

В ячмене белки содержатся:

алейроновом слое - в виде ферментативного белка (альбумины и глобулины);
На наружной стороне эндосперма - резервный белок (проламины);
эндосперме - тканевый белок (глютелины).

По своему аминокислотному составу белки ячменя относятся к достаточно полноценным (в зерно ячменя входит более 20 аминокислот).

Углеводы представлены моно- и полисахаридами, главным образом крахмалом, содержание которого колеблется от 50 до 64%. Клетчатки содержится 5–6%, сахаров и декстринов до 6% (в том числе до 2% сахарозы и 0,4% непосредственно редуцирующих сахаров), жира - 2,1–2,6%, минеральных веществ - 2,5–3,5%. Большая часть клетчатки и минеральных веществ сосредоточена в пленке и оболочках зерна.

Зерно в производстве спирта: теория

Зерно ячменя обладает высокой активностью ферментов (амилазы, протеазы и пероксидазы), поэтому является хорошим материалом для приготовления солода.

Богатый химический состав предопределяет использование злаков в качестве исходного сырья для производства спирта. Эти вещества являются питательными компонентами для дрожжей, а следовательно брожение в данной среде будет проходит гораздо лучше и конечный продукт будет обладать отличной вкусоароматикой.

Основным источником спирта при брожении являются углеводы. В зерне они представлены крахмалом. Дрожжи перерабатывают на спирт только моно, дисахариды и некоторые декстрины. Крахмал является полисахаридом, состоящим из амилозы и амилопектина. Дрожжи перерабатывают крахмал только при условии разрушения молекулы на простые углеводы (моно и дисахариды). Именно для этого процесса необходимы ферменты.

Температура клейстеризации крахмала – температура при которой происходит набухание и разрушение структуры крахмальных зерен, этот процесс позволяет ферментам произвести полное осахаривание крахмала.

Соответственно если температура клейстеризации выше рабочей температуры фермента, то сначала проводят отварку (нагрев затора до 90-100 градусов) для набухания и разрушения структуры крахмальных зерен, затем производят охлаждения до рабочей температуры и вносят фермент.

Что такое фермент

Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы, способные активизировать различные химические реакции в живом организме.

Проще говоря это белковые молекулы, которые ускоряют химические реакции, если поместить их соответствующие условия (температура и рН). У каждого фермента эти условия индивидуальны.

По специфичности воздействия на различные высокомолекулярные полимеры зерна ферментные препараты можно поделить на 3 группы.

Амилолитического действия - способствуют гидролизу крахмала. К ним относятся ферменты разжижающего, декстринирующего и осахаривающего воздействия.
Протеолитического действия - разрушают (гидролизуют) белковые молекулы.
Целлюлолитического действия - гидролизуют некрахмалистые полисахариды, например целлюлозу.

По происхождению

Нативного происхождения - образуются в зерне при проращивании;
Микробиального происхождения - полученные с помощью плесневых грибов;
Бактериального происхождения - культивированы бактериями

Так же ферменты делятся на жидкие и сухие.

Если использовать микробиальные и бактериальные ферменты, отпадает необходимость в соложении зерна. К тому же данные ферменты обладают более широким температурным диапазоном действия по сравнению с нативными.

Есть два способа переработать зерновые культуры, чтобы расщепить крахмал на сахара:

Затирание с помощью нативных ферментов содержащихся в пророщенном зерне. Этот процесс является классической технологией производства заторов. Но он является довольно трудоемким, включающим в себя проращивание зерна, передерживание температурных границ при затирании, так же пророщенное зерно на порядок выше в цене обычного зерна.
Затирание с помощью ферментов полученных бактериально. Данный метод является прогрессирующим и набирающим все большую популярность. Его основным преимуществом является относительная дешевизна и простота в использовании. Бактериальные ферменты позволяют использовать непророщенное зерно, что снижает конечную стоимость готовой продукции а так же экономит время и силы. Так же бактериальные ферменты имеют более широкий температурной диапазон действия что позволяет расширить область его применения в технологическом процессе.

Ферменты в магазинах «Доктор Губер»

Чтобы переработать зерно в домашних условиях в первую очередь необходимы ферменты амилолитического действия. У нас они представлены следующими ферментами:

Амилосубтилин - ферментный препарат мезофильной бактериальной α-амилазы. Гидролизует внутренние α-1,4-гликозидные связи крахмала (амилозы и амилопектина) и продуктов их последовательного расщепления, что приводит к быстрому снижению вязкости клейстеризованных растворов крахмала на стадии разжижения, тем самым, обеспечивая подготовку сусла к действию глюкоамилазы. Активность составляет 1500 ед.Ас/г. Температурный оптимум действия 30-60°С
Глюкаваморин - получают путем глубинного культивирования штамма плесневого гриба Aspergillus awamori. Гидролизует α −1,4 и альфа-1,6-гликозидные связи крахмала, декстринов, олигосахаридов, последовательно отщепляя глюкозу от нередуцирующих концов цепей. Применяется для осахаривания крахмала. Активность составляет 1500 ед.Гс/г. Температурный оптимум действия 30-60 °С

Препараты представлены в сухом виде в фасовке по 20 грамм.

Для работы с непророщенным зерном этих ферментов будет достаточно.

Ферменты в производстве спирта: практика

В первую очередь готовится водный раствор. Для этого сухой препарат растворяют водой в соотношении 1:10, температура воды 25-30 градусов и тщательно перемешивают, в таком состоянии препарат хранится не более 24 часов. Далее рассчитывается необходимое количество фермента.

Активность ферментов выражается в ед./г. вещества.

Амилосубтилин - 2-4 ед. на грамм крахмала.
Глюкаваморин - 2-4 ед. на грамм крахмала.

Пример расчета:

При затирании в аппарате объёмом 60 литров при гидромодуле 1:3 используем примерно 15 кг зерна (предположим, что зерном в данном случае является пшеница).

В зерне пшеницы в среднем содержится от 55 до 65% крахмала (табличные данные). Возьмем среднее значение 60%.

Это значит, что в 15 кг зерна содержится: 15*0.6= 9кг крахмала.

Дана дозировка ферментов и их активность на грамм крахмала:

1 грамм Амилосубтилина содержит 1500 ед.Гс, дозировка 2-4ед. (среднее 3)
1 грамм Глюкаваморина содержит 1500 ед.Ас, дозировка 2-4 ед (среднее 3)

На 9000 грамм крахмала нам необходимо:

9000*3= 27000 ед.АС для снижения вязкости
9000*3= 27000 ед.Гс для осахаривания крахмала

Что соответствует:

27000/1500= 18 грамм Амилосубтилина
27000/1500= 18 грамм Глюкаваморина

1 пакетика 20 грамм достаточно для осахаривания 15 кг пшеницы.

Расчеты были сделаны для затирания при Т=60°С. При температурах ниже 60°С желательно увеличить дозировку фермента на 20-30%.

После расчета и подготовки препарата его вносят вместе с измельченным зерном в воду и проводят затирание.

Гидролиз углеводов . Во многих пищевых производствах имеет место гидролиз пищевых гликозидов, олигосахаридов и полисахаридов. Гидролиз зависит от многих факторов: рН, температуры, аномерной конфигурации, комплекса ферментов. Он важен не только для процессов получения пищевых продуктов, но также и для процессов их хранения. В последнем случае реакции гидролиза могут приводить к нежелательным изменениям цвета или, в случае полисахаридов, могут приводить к неспособности их образовывать гели.

Большое внимание сейчас уделяется получению различных зерновых сахарных сиропов из дешевого крахмалсодержащего сырья и крахмала (рожь, кукуруза, сорго и др.). Их получение сводится к использованию разных комбинаций амилолитических ферментных препаратов (a-амилазы, глюкоамилазы, b-амилазы). Получение глюкозы (с помощью глюкоамилазы), а затем действие глюкозоизомеразы дает возможность получения глюкозофруктозных и высокофруктозных сиропов, применение которых позволяет заменять во многих производствах сахарозу.

При получении сахарных сиропов из крахмала степень конверсии крахмала в D-глюкозу измеряют в единицах глюкозного эквивалента (ГЭ) - это содержание (в %) образующихся редуцирующих сахаров, выраженное в глюкозе на сухие вещества (СВ) сиропа.

Таблица 10.Состав и сладость типичных высокофруктозных сиропов

Гидролиз крахмала.

1. При гидролизе крахмала под действием кислот сначала имеет место ослабление и разрыв ассоциативных связей между макромолекулами амилозы и амилопектина. Это сопровождается нарушением структуры крахмальных зерен и образованием гомогенной массы. Далее идет разрыв a-D-(l,4)- и a-D-(1,6)-связей с присоединением по месту разрыва молекулы воды. В процессе гидролиза нарастает число свободных альдегидных групп, уменьшается степень полимеризации. По мере гидролиза и нарастания редуцирующих (восстанавливающих) веществ содержание декстринов уменьшается, глюкозы - увеличивается, концентрация мальтозы, три- и тетрасахаров сначала увеличивается, затем их количество снижается (рис. 11). Конечным продуктом гидролиза является глюкоза. На промежуточных стадиях образуются декстрины, три- и тетрасахара, мальтоза. Определенному значению глюкозного эквивалента соответствует определенное соотношение этих продуктов, и, варьируя длительностью гидролиза и условиями его проведения, можно получать различные соотношения отдельных продуктов гидролиза при той или иной величине глюкозного эквивалента.

Рис. 11. Изменение содержания сахаров при кислотном гидролизе крахмала

Кислотный гидролиз долгое время был главным при получении глюкозы из крахмала. Этот способ имеет ряд существенных недостатков, которые связаны с использованием высоких концентраций кислот и высокой температуры, что приводит к образованию продуктов термической деградации и дегидратации углеводов и реакции трансгликозилирования.

2. Крахмал гидролизуется также и под действием амилолитических ферментов. К группе амилолитических ферментов относятся a- и b-амилаза, глюкоамилаза и некоторые другие ферменты. Амилазы бывают двух типов: эндо- и экзоамилазы .

Четко выраженной эндоамилазой является a-амилаза , способная к разрыву внутримолекулярных связей в высокополимерных цепях субстрата. Глюкоамилаза и b-амилаза являются экзоамилазами , т.е. ферментами, атакующими субстрат с нередуцирующего конца.

a-Амилаза , действуя на целое крахмальное зерно, атакует его, разрыхляя поверхность и образуя каналы и бороздки, то есть как бы раскалывает зерно на части (рис. 12). Клейстеризованный крахмал гидролизуется ею с образованием не окрашиваемых иодом продуктов - в основном низкомолекулярных декстринов. Процесс гидролиза крахмала многостадийный. В результате воздействия a-амилазы на первых стадиях процесса в гидролизате накапливаются декстрины, затем появляются неокрашиваемые йодом тетра- и тримальтоза, которые очень медленно гидролизуются a-амилазой до ди- и моносахаридов.

Рис. 12.Гидролиз крахмала a-амилазой

Схему гидролиза крахмала (гликогена) a-амилазой можно представить так:

b-Амилаза является экзоамилазой, проявляющей сродство к предпоследней a-(1,4)-связи с нередуцирующего конца линейного участка амилозы или амилопектина (рис. 13). В отличие от a-амилазы, b-амилаза практически не гидролизует нативный крахмал; клейстеризованный крахмал гидролизуется до мальтозы в b-конфигурации. Схему можно записать следующим образом:

Ферментативный гидролиз крахмала присутствует во многих пищевых технологиях как один из необходимых процессов, обеспечивающих качество конечного продукта - в хлебопечении (процесс тестоприготовления и выпечки хлеба), производстве пива (получение пивного сусла, сушка солода), кваса (получение квасных хлебцев), спирта (подготовка сырья для брожения), различных сахаристых крахмалопродуктов (глюкозы, патоки, сахарных сиропов).

3. Кислотно-ферментативный способ гидролиза включает предварительную обработку кислотой, а затем действием ферментов a-, b- и (или) глюкоамилазы. Использование такого комбинированного способа гидролиза крахмала открывает широкие возможности для получения сиропов заданного состава.

Гидролиз сахарозы. Поскольку сахароза как сырье используется во многих производствах, необходимо учитывать ее исключительную способность к гидролизу. Это может иметь место при нагревании в присутствии небольшого количества пищевых кислот. Образующиеся при этом редуцирующие сахара (глюкоза, фруктоза) могут участвовать в реакциях дегидратации, карамелизации и меланоидинообразования, образуя окрашенные и ароматические вещества. В ряде случаев это может быть нежелательно.

Ферментативный гидролиз сахарозы под действием b-фруктофуранозидазы (сахаразы, инвертазы) играет положительную роль в ряде пищевых технологий. При действии b-фруктофуранозидазы на сахарозу образуются глюкоза и фруктоза. Благодаря этому в кондитерских изделиях (в частности, в помадных конфетах) добавление b-фруктофуранозидазы предупреждает черствение конфет, в хлебопекарных изделиях - способствует улучшению аромата. Инверсия сахарозы под действием b-фруктофуранозидазы имеет место на начальной стадии производства виноградных вин. Инвертные сиропы, полученные действием b-фруктофуранозидазы на сахарозу, используются при производстве безалкогольных напитков.

Ферментативный гидролиз некрахмалистых полисахаридов. Этот гидролиз имеет место под действием ферментов целлюлолитического, гемицеллюлазного и пектолитического комплекса. Используется в пищевой технологии для более полной переработки сырья и улучшения качества продукции. Например, гидролиз некрахмалистых полисахаридов (пентозанов и др.) при солодоращении имеет значение в последующем для образования окрашенных и ароматических продуктов (при сушке солода и создании определенных органолептических свойств пива). В производстве соков и в виноделии - для осветления, увеличения выхода сока, улучшения условий фильтрации.

Гидролиз целлюлозы происходит под действием комплекса целлюлолитических ферментов. По современным представлениям гидролиз целлюлозы под действием ферментов целлюлолитического комплекса можно представить следующим образом:

Реакции дегидратации и термической деградации углеводов . При переработке пищевого сырья в пищевые продукты эти реакции занимают важное место. Они катализируются кислотами и щелочами, и многие из них идут по типу b-элиминации. Пентозы, как главный продукт дегидратации, дают фурфурол , гексозы - оксиметилфурфурол и другие продукты, такие как 2-гидроксиацетилфуран , изомальтол и мальтол . Фрагментация углеродных цепей этих продуктов дегидратации приводит к образованию муравьиной, молочной, уксусной кислот и ряда других соединений. Некоторые из образующихся продуктов обладают определенным запахом и могут поэтому сообщать пищевому продукту желательный или, наоборот, нежелательный аромат. Эти реакции требуют высокой температуры.

Реакции, которые имеют место при тепловой обработке cахаров, могут быть разделены на идущие без разрыва С-С-связей и на идущие с их разрывом. К первым относятся реакции аномеризации:

и внутренней альдозо-кетозной конверсии, например:

В сложных углеводах, таких как крахмал, в жестких условиях нагревания - пиролиз при высокой температуре (200 °С) - важное место занимают реакции трансгликозилирования. При этих условиях число (1,4)-a-b-связей уменьшается во времени, a (l,6)-a-D- и даже (1,2)-b-D-связи образуются.

При получении глюкозы кислотным гидролизом крахмала, который обычно проводят в сильнокислой среде при высокой температуре, могут образовываться изомальтоза и гентиобиоза . Протекание таких реакций является отрицательной характеристикой кислотного способа получения глюкозы.

При тепловой обработке некоторых пищевых продуктов могут образовываться в значительном количестве ангидросахара, особенно при обработке в сухом виде продуктов, содержащих D-глюкозу или полимеры на основе D-глюкозы.

Реакции с разрывом С-С-связей приводят к образованию летучих кислот, кетонов, дикетонов, фуранов, спиртов, ароматических веществ, оксида и диоксида углерода .

Реакции образования коричневых продуктов . Потемнение пищевых продуктов может иметь место в результате окислительных или неокислительных реакций. Окислительное или ферментативное потемнение - это реакция между фенольным субстратом и кислородом, катализируемая ферментом полифенолоксидазой. Это потемнение, имеющее место на срезах яблок, бананов, груш, не связано с углеводами.

Неокислительное или неферментативное потемнение представлено в пищевых продуктах очень широко. Оно связано с реакциями углеводов и включает явление карамелизации и взаимодействие углеводов с белками или аминами . Последнее известно как реакция Майяра.

Карамелизация. Прямой нагрев углеводов, особенно сахаров и сахарных сиропов, способствует протеканию комплекса реакций, называемых карамелизацией . Реакции катализируются небольшими концентрациями кислот, щелочей и некоторых солей. При этом образуются коричневые продукты с типичным карамельным ароматом. Регулируя условия, можно направить реакции в основном на получение аромата или же в сторону образования окрашенных продуктов. Умеренный (начальный) нагрев сахарных растворов приводит к аномерным изменениям, разрыву гликозидных связей, образованию новых гликозидных связей. Но основными являются реакция дегидратации с образованием ангидроколец. В результате образуются дигидрофураноны, циклопентанолоны, циклогексанолоны, пироны и др. Сопряженные двойные связи адсорбируют свет определенных длин волн, придавая продуктам коричневый цвет. Часто в ненасыщенных кольцевых системах может иметь место конденсация в полимерные кольцевые системы. Обычно для получения карамельного цвета и запаха используется сахароза. Нагреванием раствора сахарозы в присутствии серной кислоты или кислых солей аммония получают интенсивно окрашенные полимеры «сахарный колер » для применения в различных пищевых продуктах - при производстве напитков, карамели и др. Стабильность и растворимость этих полимеров увеличивается в присутствии НSО 3 -ионов:

Карамельные пигменты содержат различные группы - гидроксильные, кислотные, карбонильные, енольные, фенольные и др. Скорость реакции образования карамельных пигментов увеличивается при увеличении температуры и рН. В отсутствие буферных солей может образоваться полимерное соединение гумин с горьким вкусом (средняя формула C 125 H 188 O 90); при производстве пищевых продуктов с этим необходимо считаться и не допускать его образования.

Комплекс реакций, имеющих место при карамелизации, приводит к образованию разнообразных кольцевых систем с уникальным вкусом и ароматом. Так, мальтол и изомальтол имеют запах печеного хлеба, 2-Н-4-гидрокси-5-метилфуранон-3 - аромат жареного мяса. Кроме того, эти продукты имеют сладкий вкус, что также определяет их положительную роль в пищевых продуктах.

Реакция Майяра (меланоидинобразование). Реакция Майяра является первой стадией реакции неферментативного потемнения пищевых продуктов. Для протекания реакции требуется наличие редуцирующего сахара, аминного соединения (аминокислоты, белки) и немного воды.

Рис. 13.Схематическое изображение превращений при потемнении пищевых продуктов

Все процессы, происходящие при потемнении пищевых продуктов (рис. 13), еще недостаточно точно определены, но начальные стадии изучены очень детально. Установлено, что помимо реакции Майяра имеет место дегидратация с образованием оксиметилфурфурола, разрыв цепей, образование дикарбонильных соединений, образование меланоидиновых пигментов, которые образуются на конечных стадиях и имеют окраску от красно-коричневой до темно-коричневой. Если на первых стадиях возможна некоторая деколоризация при добавлении восстановителей (например, сульфита), то на конечном этапе это уже невозможно.

Если образование коричневых пигментов для пищевых продуктов нежелательно, можно ингибировать протекаемые реакции, например, значительным снижением влажности (для сухих продуктов), снижением концентрации сахара (разведением), рН и температуры (для жидких продуктов). Можно удалить один из компонентов субстрата (обычно, сахар). Например, при получении яичного порошка, чтобы не допустить появления запаха, перед сушкой добавляют глюкозооксидазу, что приводит к разрушению D-глюкозы и образованию D-глюконовой кислоты:

Кроме удаления сахара, образующийся при этом технологическом приеме пероксид водорода и повышение температуры приводят к снижению бактериальной обсемененности (см. табл. 3.8). Для предотвращения потемнения рыбы, содержащей значительные количества рибозы, добавляют бактерии, обладающие D-рибозооксидазной активностью.

Оксид серы (SO 2) и его производные подавляют реакцию потемнения в пищевых продуктах, однако их применение ограничивается возможностью образования в сульфитированных пищевых продуктах слаботоксичных компонентов. Поиски других ингибиторов продолжаются, однако найденные до настоящего времени заменители (цианиды, димедон, гидроксиламин, гидразин, меркаптаны, бромин ) неприемлемы из-за токсичности. Однако этот путь защиты от потемнения не предохраняет продукты от потери аминокислот (например, лизина), поскольку реакция с сульфит-ионами протекает на последних стадиях меланоидинообразования.

Окисление в альдоновые, дикарбоновые и уроновые кислоты . Способность альдоз к окислению также имеет значение для пищевых продуктов. При определенных условиях возможно окисление в альдоновые кислоты, причем b-форма окисляется быстрее, чем a-форма. Продуктом окисления является b-лактон, который находится в равновесии с g-лактоном и свободной формой альдоновой кислоты (рис. 14). Последняя форма превалирует при рН 3.

Рис.14. Окисление D-глюкозы

Глюконо-b-лактон может присутствовать в пищевых продуктах в умеренно кислой среде, когда имеет место медленная реакция, например, при получении некоторых молочных продуктов. При действии более сильных окислителей (например, азотной кислоты) образуются дикарбоновые кислоты.

Окисление в уроновые кислоты возможно только при защите карбонильной группы (рис. 15).

Рис. 15. Окисление D-галактозы в D-галактуроновую кислоту

Один из промышленных способов получения глюкуроновой кислоты - окисление при гидролизе крахмала - приведен на рис. 16.

Рис. 16. Один из промышленных способов получения глюкуроновой кислоты

Уроновые кислоты распространены в природе. Некоторые их них являются структурными компонентами полисахаридов, имеющих важное значение в пищевых процессах, таких как гелеобразование и загустевание -это пектин (D-галактуроновая кислота), альгиновая кислота из морских водорослей (D-маннуроновая кислота, a-гулуроно-вая кислота).

Окисление, катализируемое ферментами. Здесь прежде всего следует сказать об окислении глюкозы под воздействием глюкозооксидазы.

С точки зрения применения в пищевых технологиях представляет интерес система глюкозооксидаза - каталаза.

Глюкозооксидаза обладает исключительной специфичностью по отношению к глюкозе. Ее действие показано на схеме, приведенной на рис. 17.

Рис. 17. Действие глюкозооксидазы

Эта реакция является эффективным методом удаления кислорода из напитков (соков, пива), поскольку кислород участвует в образовании пероксидов и веществ, приводящих к изменению цвета и запаха продуктов. Применение глюкозооксидазы дает возможность ингибировать протекание реакции Майяра.

Процессы брожения . Брожение - процесс (в котором участвуют углеводы), используемый в ряде пищевых технологий: во время тестоприготовления при изготовлении хлеба, в производстве пива, кваса, спирта, вина и других продуктов.

Спиртовое брожение осуществляется благодаря жизнедеятельности ряда микроорганизмов. Наиболее типичными организмами спиртового брожения являются дрожжи рода Saccharomyces. Суммарно спиртовое брожение может быть выражено следующим уравнением:

Это суммарное уравнение не отражает того факта, что обычно, кроме главных продуктов брожения - этилового спирта и углекислого газа, всегда в незначительном количестве образуются некоторые другие вещества, например, янтарная, лимонная кислота, а также смесь амилового, изоамилового, бутилового и других спиртов, уксусная кислота, дикетоны, уксусный альдегид, глицерин и ряд других соединений, от наличия ничтожных количеств которых зависит специфический аромат вина, пива и других спиртных напитков.

Разные сахара сбраживаются дрожжами с различной скоростью. Наиболее легко подвергаются сбраживанию глюкоза и фруктоза, медленнее - манноза , еще медленнее - галактоза ; пентозы дрожжами не сбраживаются. Из дисахаридов хорошим субстратом спиртового брожения являются сахароза и мальтоза . Однако оба сахара сбраживаются лишь после предварительного гидролиза на составляющие их моносахариды ферментами a-гликозидазой.

В присутствии кислорода спиртовое брожение прекращается и дрожжи получают энергию, необходимую для их развития и жизнедеятельности, путем кислородного дыхания. При этом дрожжи тратят сахар значительно экономнее, чем в анаэробных условиях. Прекращение брожения под влиянием кислорода получило название «эффект Пастера ».

Другой вид брожения, важный для пищевых технологий, это молочнокислое брожение, при котором из одной молекулы гексозы образуются две молекулы молочной кислоты :

С 6 Н 12 О 6 = 2СН 3 -СНОН-СООН

Молочнокислое брожение играет очень большую роль при производстве молочнокислых продуктов (простокваши, ацидофилина, кефира, кумыса ), при изготовлении кваса, хлебных заквасок и «жидких дрожжей » для хлебопечения, при квашении капусты, огурцов, при силосовании кормов.

Все микроорганизмы, вызывающие молочнокислое брожение, разделяются на две большие группы. К первой группе принадлежат микроорганизмы, являющиеся истинными анаэробами и сбраживающие гексозы в точном соответствии с вышеприведенным суммарным уравнением молочнокислого брожения. Их называют гомоферментативными молочнокислыми бактериями . Вторую группу образуют гетероферментативные молочнокислые бактерии , которые, кроме молочной кислоты, образуют значительные количества других продуктов, в частности, уксусной кислоты и этилового спирта.

Ферментативный гидролиз крахмала

Основным процессом при переработке крахмалсодержащего сырья в бродильных производствах является гидролиз крахмала амилолитическими ферментами солода и ферментных препаратов. Углеводная часть крахмала состоит из двух полисахаридов: амилозы и амилопектина.

Амилоза и амилопектин построены из остатков глюкозы С 6 Н 10 О 5 . Амилоза имеет молекулярную массу 3·10 5 – 1·10 6 , молекулярная масса амилопектина достигает сотен миллионов. Схема строения молекулы амилозы представлена в виде длинной цепочки глюкозных остатков, связанных глюкозидными α-1,4-связями. В молекуле амилозы соединены несколько таких параллельно расположенных цепочек. В каждой из них глюкозные остатки расположены по спирали. Схема строения молекулы амилопектина представлена в виде разветвленной цепи, состоящей из большого числа глюкозных остатков (около 2500). Главная цепочка, к которой присоединяются боковые ветви, состоит из 25 – 30 глюкозных остатков. Каждая же отдельная боковая ветвь состоит из 15 – 18 остатков, а внутренние отрезки цепей (между ветвления) – из 8 – 9 таких остатков. Боковые цепочки, в свою очередь, связаны с соседними цепочками. В амилопектине остатки глюкозы в пределах одной цепочки связаны между собой, так же как в амилозе, α-1,4-связью. Но связь между отдельными цепочками в амилопектине осуществляется α-1,6-глюкозидными связями.

Ферментативный гидролиз крахмала проводится амилолитическими ферментами. Амилолитический комплекс солода (проросшего зерна) состоит из α- и β-амилазы и декстриназы (олиго-α-1,6-глюкозидазы). В ферментных препаратах присутствуют α-амилаза, олиго-α-1,6-глюкозидаза и глюкоамилаза. Каждый фермент имеет свои специфические особенности, которые обусловливают определенные качественные характеристики получаемых продуктов.

α-Амилаза – эндофермент, гидролизующий α-1,4-связи внутри молекулы амилозы и амилопектина. Механизм действия фермента многоцепочный, неупорядоченный; в результате образуются продукты неполного гидролиза крахмала – α-декстрины, поэтому α-амилазу называют декстринирующим ферментом. При длительном действии α-амилазы на амилозу фермент почти полностью превращают ее в мальтозу и небольшое количество глюкозы.

Действие α-милазы на амилопектин приводит к образованию мальтозы и низкомолекулярных декстринов с 5 – 8 глюкозными остатками. Такое поведение α-амилазы обусловлено тем, что фермент не действует на α-1,6-глюкозидные связи в местах разветвления макромолекул амилопектина.

β-Амилаза – экзофермент, гидролизующий α-1,4-связи с нередуцирующих концов молекул амилозы и амилопектина с образованием мальтозы. Она является сахарофицирующим ферментом, который не расщепляет α-1,6-связи.

При совместном действии α- и β-амилаз на крахмал 95 % превращается в мальтозу и 5 % - в низкомолекулярные предельные декстрины, содержащие α-1,6-глюкозидные связи.

В просяном и овсяном солодах содержится фермент декстриназа, разрывающий α-1,6-глюкозидную связь в амилопектине и предельных декстринах.

Глюкоамилазе – экзофермент, расщепляющий как α-1,4-, так и α-1,6-глюкозидные связи. Действуя с нередуцируемых концов молекул амилозы и амилопектина, глюкоамилаза отщепляет молекулу глюкозы в β-форме.

Основными факторами, влияющими на скорость ферментативных реакций, являются температура, рН, концентрация веществ в субстрате и ферментов. С повышением температуры ферментативный гидролиз крахмала ускоряется, однако по достижении определенной температуры происходит инактивация ферментов.

β-Амилаза ячменного солода имеет низкую термостойкость при нагревании до 70 °С, она разрушается; тепловая инактивация данного фермента при 70 °С почти полностью завершается за несколько минут.

α-Амилаза ячменного солода обладает более высокой термостойкостью и разрушается при температуре около 80 °С.

Оптимальная температура для β-амилазы в заторе 63 °С, а для α амилазы 70 °С. В оптимальных условиях одна молекула β-амилазы может гидролизовать 237000 связей в минуту.

Оптимальная температура действия глюкоамилазы микроскопических грибов и бактерий 55 – 60 °С. α-Амилаза ферментных препаратов бактериального происхождения обладает высокой термостойкостью. Ее оптимальная температура действия 85 – 95 °С.

Каждый фермент имеет оптимум рН, при котором он наиболее активен; при более высоких или более низких значениях рН активность фермента снижается. Максимальная активность α-амилазы проявляется при рН 5,7, а β-амилазы – при рН около 4,8. при рН 2,3 и 9,7 амилазы полностью инактивируются.

Оптимальная величина рН для α-амилазы микроскопических грибов составляет 4,5 – 5,0, для глюкоамилазы – 4,5 – 4,6, для бактериальной α-амилазы – 5,0 – 6,0.

Скорость ферментативной реакции с увеличением концентрации фермента увеличивается, но до известного предела. До образования 75 – 80 % теоретического количества мальтозы (79,1 – 84,4 г из100 г крахмала) реакция осахаривания протекает быстро, а затем резко замедляется: идет в 1000 раз медленнее, чем в начале расщепления.

С увеличением концентрации экстрактивных веществ в субстрате ферментативный гидролиз крахмала замедляется. Это объясняется тем, что с увеличением концентрации веществ увеличивается вязкость затора, вследствие чего затрудняется процесс диффузии между субстратом и ферментом.

Гидролиз крахмала контролируют обычно по окраске, которую дают промежуточные продукты гидролиза с йодом. Окрашивание происходит в результате расположения молекул йода внутри спиральных витков глюкозных остатков. Цвет образовавшихся соединений обусловлен длиной цепочки глюкозных остатков.

Крахмал с йодом дает синее окрашивание. Близкие к крахмалу самые крупные декстрины – амилодекстрины (молекулярная масса 10000 – 12000) окрашиваются йодом в фиолетово-синий цвет; более мелкие декстрины – эритродекстрины (молекулярная масса 4000 – 7000) – в красно-бурый; самые мелкие – ахродекстрины и мальтодекстрины (молекулярная масса 2900 – 3700) совершенно не окрашиваются.

Сырой неоклейстеризованный крахмал расщепляется под действием амилаз, но очень медленно. Атакуемость амилолитическими ферментами при их действии на клейстеризованный крахмал усиливается. Для ускорения процесса клейстеризации и растворения крахмала зернопродуктов целесообразно подвергать их предварительной тепловой обработке путем запаривания под давлением. При нагревании с водой крахмал переходит из твердого состояния в студнеобразное – он клейстеризуется. При этом происходит набухание крахмальных зерен (гранул) с последующим их разрывом и диспергированием.

С повышением температуры клейстер начинает разжижаться, а затем становится жидким.

Итак, в ходе гидролиза крахмала нужно различать три стадии: клейстеризацию, разжижение и осахаривание.

Требования к ферментативному гидролизу крахмала в бродильных производствах различны. Так, в спиртовом производстве стремятся получить максимально возможное количество сбраживаемых сахаров, так как декстрины непосредственно дрожжами не сбраживаются. В условиях спиртового производства осахаривание декстринов происходит на стадии брожения, когда уже большая часть мальтозы сброжена. Этот процесс имеет большое значение с точки зрения получения наибольшего выхода спирта из крахмала. Поэтому очень важно, чтобы осахаривающие ферменты сохранили свою активность до конца брожения.

В пивоваренном производстве гидролиз крахмала необходимо проводить так, чтобы в сусле кроме мальтозы присутствовало определенное количество ахро- и мальтодекстринов, обусловливающих полноту вкуса и вязкость пива. Для сортов светлого пива гидролиз крахмала ведут до тех пор, пока не образуется 80 – 85 % сбраживаемых сахаров и 15 – 20 % декстринов, не окрашиваемых йодом.