Все мы слышали о ферментах, но вряд ли каждый из нас досконально знает, как именно устроены эти вещества и зачем они нужны. Эта статья поможет разобраться в структуре и функциях в целом и их активных центров в частности.
История исследований
В 1833 году французский химик Ансельм Пайен выявил и описал свойства фермента амилазы.
Несколько лет спустя Луи Пастер, изучая превращение сахара в спирт при участии дрожжей, предположил, что этот процесс происходит за счет химических веществ, входящих в состав дрожжей.
В конце XIX века Физиолог Вилли Кюне впервые ввел в употребление термин "энзим".
Немец Эдуард Бухнер в 1897 году выделил и описал зимазу - ферментативный комплекс, который катализирует реакцию превращения сахарозы в этиловый спирт. В природе зимаза в большом количестве содержится в дрожжах.
Точно неизвестно, когда и кто открыл активный центр фермента. Это открытие приписывают лауреату Нобелевской премии химику Эдаурду Бухнеру, американскому биологу Джеймсу Самнеру и другим известным ученым, работавшим над изучением ферментативного катализа.
Общие сведения о ферментах
Напомним, что ферменты - вещества белковой природы, которые выполняют в живых организмах функции катализаторов химических реакций. В ферменте есть участки, которые непосредственно не принимают в этом участия, протекание реакции обеспечивает активный центр фермента.
Приведем некоторые свойства ферментов:
1) Эффективность. Небольшого количества катализатора достаточно, чтобы ускорить химическую реакцию в 10 6 раз.
2) Специфичность. Один фермент не универсальный катализатор любой реакции в клетке. Для ферментов выражена специфичность действия: каждый фермент катализирует только одну или же несколько реакций с похожими субстратами (исходными реагентами), но для реагентов другой химической природы этот же фермент может быть бесполезен. Взаимодействие с подходящими субстратами и дальнейшее ускорение реакции обеспечивает активный центр фермента.
3) Переменная активность. Активность ферментов в клетке постоянно меняется от низкой до высокой.
4) Концентрация некоторых ферментов в клетке не постоянна и может изменяться в зависимости от внешних условий. Такие ферменты в биологии называют индуцибельными.
Классификация ферментов
По своей структуре ферменты принято делить на простые и сложные. Простые состоят исключительно из аминокислотных остатков, сложные имеют в составе вещества небелковую группу. Сложные называют коферментами.
По типу катализируемых реакций ферменты делятся на:
1) Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции).
2) Трансферазы (переносят отдельные группы атомов).
3) Лиазы (расщепляют химические связи).
4) Липазы (образуют связи в реакциях за счет энергии АТФ).
5) Изомеразы (учувствуют в реакциях взаимного превращения изомеров).
6) Гидролазы (катализируют химические реакции с гидролитическим расщеплением связей).
Структура фермента
Фермент - сложная трехмерная структура, в состав которой входят в основном аминокислотные остатки. Также есть простетическая группа - компонент небелковой природы, связанный с аминокислотными остатками.
Ферменты - в основном глобулярные белки, которые могут объединяться в сложные комплексы. Как и другие вещества белковой природы, ферменты денатурируют при повышении температуры или под воздействием некоторых химических реактивов. Во время денатурации изменяется третичная структура фермента и, соответственно, свойства активного центра ферментов. В результате активность энзима резко уменьшается.
Катализируемый субстрат обычно значительно меньше самого фермента. Самый простой энзим состоит из шестидесяти аминокислотных остатков, а его активный центр - всего из двух.
Существуют ферменты, каталитический участок которых представлен не аминокислотами, а простетической группой органического или (чаще) неорганического происхождения - кофактором.
Понятие об активном центре
Лишь небольшой участок фермента принимает непосредственное участие в химических реакциях. Эта часть фермента и называется активным центром. Активный центр фермента - это липид, несколько аминокислотных остатков или простетическая группа, которая связывается с субстратом и катализирует реакцию. Аминокислотные остатки активного центра могут принадлежать любым аминокислотам - полярным, неполярным, заряженным, ароматическим, незаряженным.
Активный центр фермента (это липид, аминокислоты или другие вещества, способные взаимодействовать с реагентами) - самая важная часть фермента, без него эти вещества были бы бесполезны.
Обычно молекула фермента имеет только один активный центр, связывающийся с одним или несколькими схожими реагентами. Аминокислотные остатки активного центра формируют водородные, гидрофобные или ковалентные связи, образуя энзим-субстратный комплекс.
Структура активного центра
Активный центр простых и сложных ферментов представляет собой карман или щель. Эта структура активного центра фермента должна электростатически и геометрически соответствовать субстрату, так как изменение третичной структуры фермента может изменить активный центр.
Связывающий и каталитический центр - участки активного центра фермента. Очевидно, что связывающий центр "проверяет" субстрат на совместимость и связывается с ним, а каталитический центр принимает непосредственное участие в реакции.
Связывание активного центра с субстратом
Для того чтобы пояснить, как же активный центр фермента связывается с тем или иным реагентом, было предложено несколько теорий. Самая популярная из них - теория Фишера, она же теория "замка и ключа". Фишер предположил, что существует фермент, идеально подходящий каждому субстрату по своим физико-химическим свойствам. После образования энзим-субстратного комплекса никаких модификаций не происходит.
Другой американский ученый - Дэниел Кошланд - дополнил теорию Фишера предположением о том, что активный центр фермента может менять свою конформацию до тех пор, пока не подойдет определенному субстрату.
Кинетика ферментативных реакций
Особенности протекания ферментативных реакций изучает отдельная отрасль биохимии - ферментативная кинетика. Эта наука изучает особенности протекания реакций при различных концентрациях ферментов и субстратов, внутри клетки, а также свойства активного центра ферментов в зависимости от изменения физических и химических параметров среды.
Ферментативная кинетика оперирует такими понятиями, как скорость реакции, энергия активации, активационный барьер, молекулярная активность, удельная активность и др. Рассмотрим некоторые из этих понятий.
Чтобы произошла биологическая реакция, реагентам необходимо передать некоторую энергию. Эта энергия называется энергией активации.
Добавление фермента к реагентам позволяет снизить Некоторые вещества на реагируют без участия энзимов, так как энергия активации слишком высока. Равновесие реакции при добавлении фермента не сдвигается.
Скорость реакции - количество продукта реакции, появившееся или исчезнувшее в единицу времени.
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата характеризует безразмерная физическая величина - константа Михаэлиса.
Молекулярная активность - количество молекул субстрата, преобразованных одной молекулой фермента в единицу времени.
Ферменты – высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естественно предположить, что с субстратом взаимодействует не вся молекула фермента в целом, а только какая-то ее часть – так называемый “активный центр” фермента.
Активный центр фермента – это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами участвующая в акте катализа.
Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры. Поэтому при денатурации, когда третичная структура нарушается, фермент теряет свою каталитическую активность !
Активный центр в свою очередь состоит из:
- каталитического центра, который осуществляет химическое превращение субстрата;
- субстратного центра (“якорной” или контактной площадки), которая обеспечивает присоединение субстрата к ферменту, формирование фермент-субстратного комплекса.
Четкую грань между каталитическим и субстратным центром провести можно не всегда – у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются.
Помимо активного центра, в молекуле фермента существует т.н. аллостерический центр . Это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного вещества (эффектора ), изменяется третичная структура фермента. Это приводит к изменению конфигурации активного центра и, следовательно, к изменению активности фермента. Это явление аллостерической регуляции активности фермента.
Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами ), т.е. состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка).
Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.
Ферменты – мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), т.е. являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5).
Ферменты-мультимеры могут быть построены как из одинаковых, так и из разных субъединиц.
Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами).
Например, фермент состоит из 4 субъединиц типов А и Б. Он может образовать 5 изомеров: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Эти изомерные ферменты являются изоферментами.
Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности и др.), по локализации в органах и тканях.
Особую группу ферментов составляют т.н. мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов, обеспечивающей минимальный путь прохождения субстрата и максимальную скорость его превращения.
Примером может служить мультиферментный комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Комплекс состоит из 3-х видов ферментов (М.в. = 4 500 000).
Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е). Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента . Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента . В его пределах различают:
- адсорбционный участок (центр),
- каталитический участок (центр).
Кроме того, вне активного центра фермента встречаются особые функциональные участки; каждый из них обозначают термином аллостерический центр .
Каталитический центр - это та область (зона) активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи. Если фермент является сложным белком, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента (кофермент). Коферментную функцию выполняют все водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K.
Адсорбционный центр - это участок активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Он формируется одним, двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром. Главная его функция - связывание молекулы субстрата, и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра). Эта сорбция происходит только за счет слабых типов связей и потому является обратимой. По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра , которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями. Очевидно, что именно структура адсорбционного центра определяет субстратную специфичность фермента , т. е. требования фермента к молекуле химического вещества, чтобы она могла стать для него подходящим субстратом.
Аллостерическими центрами называют такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться слабыми типами связей (значит - обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу. Соответственно такие вещества называются аллостерическими активаторами или аллостерическими ингибаторами данного фермента . Термин "аллостерический" (т. е. "имеющий иную пространственную структуру") появился в связи с тем, что эти эффекторы по своей пространственной конфигурации совсем не похожи на молекулу субстрата данного фермента (и потому не могут связываться с активным центром фермента). Было сделано заключение, что и аллостерический центр не похож по своей структуре на активный центр фермента. Аллостерические центры найдены не у всех ферментов. Они есть у тех ферментов, работа которых может изменяться под действием гормонов, медиаторов и других биологически активных веществ.
Основные свойства ферментов как биологических катализаторов :
- Влияние на скорость химической реакции : ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
- Специфичность действия ферментов . В клетках организма протекает 2-3 тысячи реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих. Различают абсолютную – когда фермент катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина), относительную (групповую спец) – фермент катализирует определенный класс реакций (например гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ. Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
- Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин. Активность зависит в первую очередь от температуры. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает.
1. Активный центр
— это относительно небольшой участок,
расположенный в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы фермента, непосредственно участвующий в катализе.
2. Активные центры ферментов образуются на уровне третичной структуры.
3. Ферментативный катализ требует точной про-странственной организации больших ансамблей, построенных из аминокислотных остатков и их бо-ковых групп. Такие ансамбли формируют как ак-тивные, так и регуляторные (аллостерические) центры ферментов.
4. Активный центр, кроме каталитического участка, включает субстратсвязывающий участок, который от-вечает за специфическое комплементарное связыва-ние субстрата и образование фермент-субстратного комплекса (ES); в активный центр фермента часто входит участок или домен для связывания кофактора.
Пример 1. Активные центры ферментов форми-руются на уровне третичной структуры.
Сериновые протеазы широко распространены в природе и вместе с протеолитическими фермента-ми других классов (аспартильными, цистеиновыми и металлопротеиназами) обеспечивают расщепле-ние белков (катаболизм) и целый ряд реакций ог-раниченного протеолиза, имеющих регуляторное значение для жизни клетки.
Сериновые протеазы (к ним относятся трипсин, химотрипсин, эластаза, тромбин и др.) имеют од-нотипное строение каталитического центра, в ко-торый входит триада аминокислот: Асп, Гис и Сер.
В разных сериновых протеазах эти аминокисло-ты могут занимать разные места в пептидной цепи фермента, но они сближаются при свертывании полипептидной цепи и их относительное располо-жение в пространстве строго сохраняется (рис. 2.3).
5. Активный центр не может быть очерчен строго определенными границами, поскольку каждый его компонент так или иначе взаимодействует с други-ми участками молекулы фермента. Влияние мик-роокружения может быть весьма существенным: — компоненты активного центра, в том числе и ко-факторы, взаимодействуют с соседними группами фермента, что видоизменяет химические характерис-тики функциональных групп, участвующих в катализе;
|
|
- в клетке образуют структурные комплек-сы и ансамбли как друг с другом, так и с участками клеточных и внутриклеточных мембран, с элемен-тами цитоскелета и/или другими молекулами, что влияет на реакционную способность функциональных групп в активном центре фермента.
6. Структура активного центра определяет специ-фичность действия ферментов. Большинство фер-ментов высокоспецифично как к природе, так и к пути превращения субстрата.
7. Специфичность к субстрату обусловлена комплементарностью структуры субстратсвязывающего центра фермента структуре субстрата (рис. 2.4).
Как показывает рис. 2.4, субстратсвязывающий участок по форме соответствует субстрату (геометри-ческое соответствие), более того, между аминокис-лотными остатками активного центра фермента и субстратом образуются специфические связи (гид-рофобные, ионные и водородные), т.е. устанавлива-ется электронное или химическое соответствие.
Обратите внимание на то, что нековалентные свя-зи между субстратом и ферментом похожи по харак-теру на межрадикальные взаимодействия в белках.
Связывание субстрата с активным центром фер-мента происходит многоточечно, с участием не-скольких функциональных групп, которые далее мо-гут участвовать в катализе.
8. Ферменты могут различаться по субстратной специфичности и обладать абсолютной специфич-ностью, т.е. иметь только один субстрат и не взаи-модействовать даже с очень близкими по строению молекулами (например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не действует на тиомочевину), или даже стереоспецифичностью (когда фермент взаи-модействует с определенным оптическим и геомет-рическим изомером).
9. Некоторые ферменты проявляют более ши-рокую специфичность (групповая или относитель-ная специфичность) и взаимодействуют со многи-ми веществами, имеющими похожую структуру (протеазы ускоряют гидролиз пептидных связей в белках, липазы ускоряют рас-щепление эфирных связей в жирах).
Пример 2. Сери новые протеазы проявляют групповую специ-фичность к субстратам.
Все они ускоряют гидролиз пеп- тидных связей в белках, но, имея похожую структуру и каталитиче-ский механизм, различаются по субстратной специфичности.
На рис. 2.5 показаны субстрат-связывающие участки активных центров панкреатических фер-ментов, относящихся к группе сериновых протеаз: химотрипси на, трипсина и эластазы.|
|
В трипсине отрицательный заряд остатка аспа-рагиновой кислоты в активном центре участвует как в связывании аминогруппы лизина (или гуа-нидиновой группы аргинина), так и непосредст-венно в катализе, при котором разрывается пеп-тидная связь, в образовании которой участвует карбоксильная группа положительно заряженных остатков Лиз и Apr.
В эластазе остатки валина и треонина, входящие в состав субстратсвязывающего центра, допуска-ют связывание остатков аминокислот только с не-большими боковыми цепями, например, как у глицина. Поэтому эластаза ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильны-ми группами глицина и аланина.Ферменты – высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естественно предположить, что с субстратом взаимодействует не вся молекула фермента в целом, а только какая-то ее часть – так называемый “активный центр” фермента.
Активный центр фермента – это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами участвующая в акте катализа.
Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры. Поэтому при денатурации, когда третичная структура нарушается, фермент теряет свою каталитическую активность !
Активный центр в свою очередь состоит из:
- каталитического центра, который осуществляет химическое превращение субстрата;
- субстратного центра (“якорной” или контактной площадки), которая обеспечивает присоединение субстрата к ферменту, формирование фермент-субстратного комплекса.
Четкую грань между каталитическим и субстратным центром провести можно не всегда – у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются.
Помимо активного центра, в молекуле фермента существует т.н. аллостерический центр . Это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного вещества (эффектора ), изменяется третичная структура фермента. Это приводит к изменению конфигурации активного центра и, следовательно, к изменению активности фермента. Это явление аллостерической регуляции активности фермента.
Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами ), т.е. состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка).
Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.
Ферменты – мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), т.е. являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5).
Ферменты-мультимеры могут быть построены как из одинаковых, так и из разных субъединиц.
Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами).
Например, фермент состоит из 4 субъединиц типов А и Б. Он может образовать 5 изомеров: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Эти изомерные ферменты являются изоферментами.
Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности и др.), по локализации в органах и тканях.
Особую группу ферментов составляют т.н. мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов, обеспечивающей минимальный путь прохождения субстрата и максимальную скорость его превращения.
Примером может служить мультиферментный комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Комплекс состоит из 3-х видов ферментов (М.в. = 4 500 000).
Конец работы -
Эта тема принадлежит разделу:
Лекции по курсу: биохимия пептиды, белки: их строение, свойства, значение в организме, методы исследования. Физико-химические свойства белков.10
Федеральное агентство по образованию.. государственное образовательное учреждение высшего профессионального..
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ:
Что будем делать с полученным материалом:
Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
| Твитнуть |
Все темы данного раздела:
Рнк днк
Н3РО4 Н3РО4
Рибоза Дезоксирибоза
Азотистые основания (А, Г, Ц, У) (А, Г, Ц, Т)
В таблице 1 представлены сост
Первичная структура рнк и днк
Первичная структура у РНК и ДНК одинакова – это линейная полинуклеотидная цепь, в которой нуклеотиды соединены между собой 3/5/ фосфодиэфирными связями, которые образуют остат
Вторичная структура ДНК
Вторичная структура ДНК характеризуется правилом Э. Чаргаффа (закономерность количественного содержания азотистых оснований):
1. У ДНК молярные доли пуриновых и пиримидино
Третичная структура ДНК
Третичная структура ДНК – это спираль и суперспираль в комплексе с белками. ДНК может существовать в линейной форме (в хромосомах эукариот) и в кольцевой (у прокариот и в митохондриях). Спирализаци
Структура и функции РНК
В отличие от ДНК, молекула РНК состоит из одной полинуклеотидной цепи, которая спирализована сама на себя, т.е. образует всевозможные «петли» и «шпильки» за счет взаимодействий комплементарных азот
Обмен нуклеиновых кислот и нуклеотидов в организме человека
Обмен нуклеотидов в организме включает процессы анаболизма (биосинтез пуриновых - основной и резервный путь - и пиримидиновых нуклеотидов) и катаболизма (распад нуклеиновых кислот
Транскрипция
Транскрипция - биосинтез молекул РНК на матрице ДНК, локализован в ядре клетки, идет постоянно, независимо от цикла клетки.
Субстратами и источниками энергии для биосинте
Биосинтез белка
Биосинтез белка (трансляция) протекает в полисомах и приводит к построению полипептидной цепи из аминокислот (первичной структуры белка). Для процесса трансляции необходимы: матри
Регуляция транскрипции. Теория Оперона
Оперон - участок ДНК, кодирующий строение одного вида белков, содержащий регуляторную зону, контролирующую синтез этих белков.
Регуляция транскрипции м-РНК включает индук
Цикл лимонной кислоты - ЦТК - цикл Кребса
Цикл лимонной кислоты представляет собой серию реакций, протекающих в митохондриях, в ходе которых осуществляется катаболизм ацетильных групп (до 2СО2) и образование восс
Регуляция цикла Кребса
Лимитирующая реакция всего цикла Кребса - реакция синтеза цитрата (фермент цитратсинтаза).
Регуляторные ферменты цикла Кребса:
Пируватдегидрогеназа (ингибиторы: АТФ, НАДН +
Роль кислорода в метаболизме
Организм человека функционирует в аэробных условиях: 90% энергии он получает при участии кислорода. Кислород выполняет две важнейшие функции в метаболизме в процессе жизнедеятельн
Токсичность кислорода
Для организма человека токсичность кислорода обусловлена токсичностью его активных форм, которые могут образовываться при переносе электронов от окисляемых субстратов на кислород
Нуклеозидтрифосфаты
Наиболее распространенными высокоэнергетическими общими промежуточными продуктами являются нуклеозидтрифосфаты (НТФ), которые могут передавать свою концевую высокоэнергетическую ф